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La secuencia LKKTET, que comienza en el residuo 17 de la secuencia de 43 aminoácidos de la timosina β4, y está altamente conservadas en todas las β-timosinas, junto con una secuencia similar en los dominios WH2, se denomina con frecuencia "el motivo de unión a actina" de estas proteínas, aunque el modelado basado en la cristalografía de rayos X ha demostrado que esencialmente la longitud total de la secuencia de la timosina β4 interactúa con la actina en el complejo actina-timosina.
Fuentes: es.wikipedia.org
==== "Pluriempleo" ==== Además de su papel intracelular como la principal molécula secuestradora de actina en células de muchos animales multicelulares, la timosina β4 exhibe un rango de efectos notablemente diverso cuando está presente en el líquido que rodea a las células de tejido animal. En conjunto, estos efectos sugieren que la timosina tiene un papel general en la regeneración de tejidos. Esto ha sugerido una batería de posibles aplicaciones terapéuticas, y en este momento existen varias aplicaciones que se han extendido a modelos animales y ensayos clínicos en humanos. Se considera poco probable que la timosina β4 ejerza todos estos efectos a través del secuestro intracelular de G-actina. Esto requeriría su captación por las células y, además, en la mayoría de los casos las células afectadas ya tienen concentraciones intracelulares sustanciales. Las diversas actividades relacionadas con la reparación de tejidos pueden depender de interacciones con receptores bastante diferentes a la actina y que poseen dominios de unión a ligandos extracelulares. Dicha multitarea, o "promiscuidad de pareja" de las proteínas, se ha denominado pluriempleo proteico. Las proteínas como las timosinas, que carecen de una estructura plegada estable en solución acuosa, se conocen como proteínas intrínsecamente desestructuradas (IUP, por sus siglas en inglés).
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Debido a que las IUP adquieren estructuras plegadas específicas solo al unirse a sus proteínas asociadas, ofrecen un mayor rango de posibilidades para la interacción con múltiples parejas. Un receptor extracelular de alta afinidad candidato para la timosina β4 es la subunidad β de la ATP sintasa localizada en la superficie celular, lo que permitiría que la timosina extracelular señalice a través de un receptor purinérgico. Algunas de las múltiples actividades de la timosina β4 no relacionadas con la actina pueden estar mediadas por un tetrapéptido escindido enzimáticamente de su extremo N-terminal, el N-acetil-Ser-Asp-Lys-Pro, que tiene el nombre comercial de Seraspenide o Goralatide. Es conocido por ser un inhibidor de la proliferación de células madre hematopoyéticas (precursoras de células sanguíneas) de la médula ósea.
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===== Regeneración de tejidos ===== Trabajos con cultivos celulares y experimentos con animales han demostrado que la administración de timosina β4 puede promover la migración de células, la formación de vasos sanguíneos, la maduración de células madre, la supervivencia de diversos tipos de células y la disminución de la producción de citoquinas proinflamatorias. Todas estas propiedades han propiciado que se emplee la timosina β4 en ensayos clínicos para comprobar su efectividad potencial para promover la reparación de heridas en la piel, la córnea y el corazón. Estas propiedades de regeneración tisular de la timosina β4 pueden contribuir en última instancia a la reparación del músculo cardíaco humano dañado por una enfermedad cardíaca o un ataque cardíaco. En ratones, se ha demostrado que la administración de timosina β4 estimula la formación de nuevas células de músculo cardíaco a partir de células precursoras presentes en el revestimiento externo de corazones adultos, que suelen estar inactivas, para inducir la migración de estas células hacia el músculo cardíaco,y formando también nuevos vasos sanguíneos dentro del músculo.
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